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La inmunoterapia anti-β-Amiloide es capaz de eliminar los ovillos neurofibrilares

Ovillos neurofibrilares

Alternativa textual

Una sola inyección de un anticuerpo anti-β-amiloide es capaz de reducir rápida y marcadamente tanto la placa extracelular de β-amiloide como la acumulación intracelular del mismo, y esto conduce a la eliminación de los agregados de proteína τ hiperfosforilada que constituyen los ovillos neurofibrilares típicos de la enfermedad de Alzheimer. El estudio se ha llevado a cabo sobre ratones transgénicos modelo de esta enfermedad, y sus resultados aparecen publicados en el último número de la revista Neuron.

Las placas de β-Amiloide y los ovillos neurofibrilares constituyen las marcas de identidad histopatológica de la enfermedad de Alzheimer. Los autores han utilizado ratones transgénicos que desarrollan ambas lesiones en las regiones cerebrales típicas del alzhéimer, estudiando en estos animales las consecuencias del aclaramiento del β-Amiloide sobre el desarrollo de la histopatología τ.

Encontraron que la inmunoterapia anti-β-Amiloide no solo reduce las placas extracelulares de β-Amiloide, sino también su acúmulo intracelular y, de manera más notable, conduce al aclaramiento de las lesiones τ precoces. Los depósitos de β-Amiloide se eliminan en primer lugar, y reemergen antes que la histopatología τ, lo que sugiere una relación jerárquica directa entre el β-Amiloide y la proteína τ.

El aclaramiento de la histopatología Tau está mediado por la proteasoma, y depende del estado de fosforilación de la proteína τ, dado que los agregados de τ hiperfosforilados no se ven afectados por el tratamiento con anticuerpos anti-β-Amiloide.

Los autores afirman en sus conclusiones que:

«Estos hallazgos indican que la inmunización anti-β-Amiloide puede ser útil para eliminar ambas lesiones típicas de la enfermedad de Alzheimer, ya que tal intervención se produce tempranamente en el curso de la enfermedad».

Referencia bibliográfica: Salvatore Oddo et al. Amyloid-β inmunotherapy leads to clearance of early, but not late, hyperphosphorylated τ aggregates via the proteasome. Neuron 2004;43:321-332.

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